1. 研究目的与意义
（1）背景
泛素(ubiquitin)或泛素蛋白是一种存在于所有真核生物、大部分真核细胞中的小蛋白，由 76 个氨基酸组成，分子量大约 8500 道尔顿。其主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。真核细胞中被蛋白酶体降解的蛋白质绝大多数都要先被泛素共价标记，当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。泛素在真核生物中具有高度保留性。
pup(prokaryotic ubiquitin-likeprotein)是非真核生物中发现的第一个类泛素蛋白。在真核生物中,尽管类泛素蛋白之间的氨基酸序列相似性很低,但是都具有类似的泛素样空间结构,它们的三维结构都高度保守，且呈现典型的类泛素折叠模式。研究表明,与其它真核生物类泛素蛋白超家族的成员相比,pup 除了氨基酸序列相似性很低以外,还具有与其完全不同的结构特征，呈现出不同的折叠方式。借助结构预测并结合圆二色（cd）和核磁共振（nmr）等手段，可以证明 pup 是一个内在无序蛋白。
2. 研究内容和预期目标
它与泛素蛋白一样介导蛋白质降解过程，但是不同于泛素蛋白家族该蛋白的活化途径及功能有所不同，本实验想通过研究 pup 蛋白与泛素蛋白在氨基酸上的差异性，进而确定氨基酸的变化对泛素蛋白功能及结构方面的影响，因此我们会通过序列比对找出相同与不同的氨基酸位置。
通过已有的蛋白结构数据确定不同氨基酸的功能，进而分析氨基酸对泛素蛋白的影响，以及对其作用底物的差异性。
3. 研究的方法与步骤
4. 参考文献
[1]汪春军,林进,张俊杰.原核生物类泛素蛋白pup-蛋白酶体系统的研究进展[j].生物化学与生物物理进展,2011,38(12):1091-1098
[2]廖善晖.结核分枝杆菌pup蛋白的结构特性研究以及布氏锥虫sumo、nedd8系统的细胞功能研究[d].中国科学技术大学,2019
[3]涂晓明,廖善辉,商强等.原核类泛素蛋白pup是一个内在无序蛋白[c].第三届中国结构生物学学术讨论会论文集,2010:74-74
5. 计划与进度安排
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